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光合结构LH1-RC supercomplex 1.9一项决议

文摘

聚光复杂1 (LH1)和反应中心(RC)形成一个膜蛋白supercomplex执行的主要反应在紫色光合细菌的光合作用。LH1-RC的结构复杂的蛋白质亚基可以提供的信息安排和代数余子式;然而,到目前为止它已经解决了只有在相对较低的分辨率。在这里,我们报告的晶体结构calcium-ion-bound LH1-RC supercomplexThermochromatium tepidum1.9解决。透露这个原子水平结构组织的若干新功能蛋白质单元和辅助因子。我们描述钢筋混凝土的循环区域完整的状态,这些循环区域之间的相互作用与LH1子单元,绑定的交换路由醌QB与自由醌分子,内部和外部之间的运输免费的醌类LH1环的结构,并详细calcium-ion-binding环境。这个结构提供了一个坚实的基础的详细检查发生在细菌光合作用的光反应。

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图1:LH1-RC的架构业务信道。tepidum1.9解决。
图2:孤立的和完整的RC核心结构之间的差异。
图3:分布在LH1-RC醌类和脂类。
图4:LH1和钢筋混凝土之间的相互作用,LH1之一。
图5:在LH1钙结合网站。

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确认

我们感谢m·t·马迪根提供业务信道。tepidum应变MC;f·马、y鑫y Umena,陈x, x秦,w . Wang和t .川上讨论和帮助在实验和数据分析。这项工作是支持jsp KAKENHI没有。JP24000018和JP17H0643419 (J.-R.S), JP16H04174 (Z.-Y.W.-O。), JP16H06296和JP16H06162(硕士),一个项目促进增强日本冈山大学研究型大学从下边了,日本,和执行使用beamlines BL41XU(建议2014 b1277数字,2015 a1079 2015 b2079 2016 a2553 2017 a2590 L.-J.Y。)和BL44XU (2015 b6522 2016 a6621 2016 b6621 2017 a6724 2017 b6724硕士)在SPring-8和BL-1A光子工厂,日本(2016种变种L.-J.Y。)。我们感谢SPring-8和光子工厂工作人员与数据收集的援助。

审核人信息

自然由于r . Cogdell和r . Niederman贡献的同行评审工作。

作者信息

作者和联系

作者

贡献

J.-R.S. L.-J.Y.构思项目;L.-J.Y. Z.-Y.W.-O的帮助下准备样品。L.-J.Y.生长晶体J.-R.S的监督下。L.-J.Y.硕士衍射数据收集和分析了结构;L.-J.Y. J.-R.S.写手稿;和所有作者的讨论和改进手稿。

相应的作者

对应到Jian-Ren沈

道德声明

相互竞争的利益

作者宣称没有利益冲突。

额外的信息

出版商的注意:施普林格自然保持中立在发表关于司法主权地图和所属机构。

扩展数据数据和表

扩展数据图1 LH1-RC水晶的质量和它的包装模式。

一个,一个图像LH1-RC晶体在目前的研究中获得的。这些晶体是目前的结晶条件下获得重复性良好。b,一个典型的LH1-RC晶体的衍射图像在BL41XU SPring-8,日本,波长为1.0在100 K。这与许多晶体衍射图像得到可重复测试。c,d以前的包装模式(c)和目前的晶体(d)。

扩展数据图2电子密度的特写视图映射LH1-RC代数余子式的。

蓝网代表了2FoFc地图轮廓线为1.0σ在波长为1.0,1.9和分析解决。一个- - - - - -d,副特殊BChls (一个),一双LH1 BChls (bCDL), (c)和问B分子(d)。

扩展数据图3之间的代数余子式的安排比较以前的和现在的结构。

一个代数余子式的,安排在前面3.0结构,膜的顶部的一个视图。b之间的代数余子式,叠加1.9 3.0以前的和现在的结构。c一样,b从侧面看,膜。在bc代数余子式显示,在目前1.9结构的不同,而在之前的3.0中描述了结构的灰色。

扩展数据图4比较之间的蛋白质结构以前和现在的结构。

一个叠加的钢筋混凝土单元之间之前的2.2和1.9目前的结构,侧面从膜平面。b叠加的钢筋混凝土单元之间之前的3.0和1.9目前的结构,侧面从膜平面。c,dLH1叠加的子单元之间1.9 3.0以前的和现在的结构,侧面(c)和前视图(d)相对于膜面,分别。在所有面板,目前1.9结构是彩色的,而前面的结构描述的灰色。

扩展数据图5氢键网络问的质子化作用B

一个,两种可能的质子通道连接问B胞质表面。粗箭头(蓝色)彩色显示的主要通道H-subunit内的形成,这是扩大b第二通道,薄的箭头表示。b,主要的氢键网络粗箭头所示一个,由大量的水分子的残留物(绿色)H-subunit(浅青色)。问一个和问B分别描述在紫色和红色,深紫色的非血红素铁被描述。氢键是描绘成虚线。水分子参与氢键网络是描述了橙色,和那些没有参与是灰色中描述。

扩展数据图6蛋白质LH1和钢筋混凝土之间的相互作用。

一个- - - - - -c之间的相互作用,LH1α-subunits和钢筋混凝土单元周质的一面。面板一个- - - - - -c对应装箱区域在图1 - 3。4d- - - - - -f之间的相互作用,LH1α-subunits和钢筋混凝土单元胞质。面板d- - - - - -f对应装箱区域在图4 - 6。4

扩展数据表1数据收集和细化统计数据
扩展数据表2的组件LH1-RC 1.9决议决定
扩展数据表3的平均B-factors RC子单元和α-β-apoproteins LH1
扩展数据表4 LH1和钢筋混凝土之间的相互作用

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Yu, LJ。,Suga, M., Wang-Otomo, ZY.et al。光合结构LH1-RC supercomplex 1.9一项决议。自然556年,209 - 213 (2018)。https://doi.org/10.1038/s41586 - 018 - 0002 - 9

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