蛋白酶

一种新发现的运动诱导的信号代谢物——乳酸和苯丙氨酸的氨基缀合物——可以减少食物摄入，改善血糖稳态。

与securin或cyclin B-CDK1复合物的分离酶结构揭示了细胞周期中染色体分离的调控。

Shugoshin和MAD2在有丝分裂过程中调节分离酶介导的染色体分离，与之前确定的涉及后期抑制剂securin的机制平行。

如果早期有丝分裂过短，分离酶通过切割MCL2和BCL-XL诱导细胞凋亡，从而消除容易染色体误分离的细胞。

与apo酶相比，人γ-分泌酶与底物Notch复合物的冷冻电子显微镜结构显示了明显的结构重排，包括形成包含酶和底物残留物的β-薄片。

人体26S蛋白酶体的低温电子显微镜结构和动力学在原子细节上揭示了协调ATP水解的三种主要模式，它们调节泛素化蛋白质降解的不同步骤。

对芳基霉素进行化学优化，可得到一种细菌I型信号肽酶抑制剂，该抑制剂在体外和几种体内感染模型中均对耐多药临床分离的革兰氏阴性菌表现出活性。

OTULIN去除LUBAC沉积的泛素链，通过阻止其自身泛素化来促进LUBAC活性，从而支持正常小鼠胚胎发育并防止成年小鼠促炎细胞死亡。

酵母分离酶与抑制剂securin复合物的晶体结构揭示了其抑制机制，securin通过在活性位点插入一小段片段来抑制分离酶。

在革兰氏阳性细菌中，McsB激酶磷酸化的精氨酸作为clp介导的蛋白水解的一般翻译后标记物。

蛋白酶体相关酶USP14通过去除蛋白质中的泛素来调节蛋白质降解;这里显示USP14去除泛素链在体外在蛋白酶体有机会开始降解之前，生成的周期蛋白B在几毫秒内整体结合，直到保留单链。

报道了分离酶蛋白酶结构域的晶体结构，显示了分离酶如何识别内聚蛋白，以及裂解位点的磷酸化如何增强分离酶活性。

结构和功能特征表明，特异性恶性疟原虫蛋白酶体与人类蛋白酶体足够独特，允许抑制剂选择性靶向。

3.4 Å分辨率下的人γ-分泌酶的原子结构，由单粒子冷冻电子显微镜确定。

钙能有效地刺激内源性菱形-4蛋白水解，菱形-4是一种膜内蛋白酶，含有细胞质钙结合EF-hand结构域。

在4.5 Å分辨率下，用低温电子显微镜单粒子分析显示了完整的人γ-分泌酶复合物的三维结构;该复合物包括一个包含19个跨膜片段的马蹄形跨膜结构域，以及一个来自nicastrin的大细胞外结构域，它位于马蹄形形成的中空空间的正上方。

早老素是γ-分泌酶的催化成分，它将淀粉样前体蛋白裂解成短肽，形成老年痴呆症患者大脑中发现的斑块;这里描述了早老素同系物的结构，这将作为理解早老素和γ-分泌酶的作用机制的框架。

为了生存和逃避宿主的反应，疟疾寄生虫在感染时向宿主细胞输出数百种蛋白质。这些蛋白质的一个特征是一个保守的五聚基序，在输出之前被一种未知的蛋白酶裂解。这是两项独立的研究之一，揭示了蛋白酶是浆蛋白素V，一种位于内质网的天冬氨酸蛋白酶。这种酶是寄生虫生存所必需的，是药物开发的一个有吸引力的候选。

为了生存和逃避宿主的反应，疟疾寄生虫在感染时向宿主细胞输出数百种蛋白质。这些蛋白质的一个特征是一个保守的五聚基序，在输出之前被一种未知的蛋白酶裂解。这是两项独立的研究之一，揭示了蛋白酶是浆蛋白素V，一种位于内质网的天冬氨酸蛋白酶。这种酶是寄生虫生存所必需的，是药物开发的一个有吸引力的候选。